Изучение последовательности аминокислотных остатков тяжелых и легких цепей иммуноглобулинов позволило установить наличие в структуре молекулы гомологичных друг другу участков. Каждый такой участок имеет внутрицепьевую дисульфидную связь, которая стабилизирует его конформацию. Гомологичные друг другу последовательности стали называть доменами (см. главу 2). Доменная гипотеза построения иммуноглобулинов, впервые высказанная Дж. Эдельманом в 1969 г., подразумевала эволюционное происхождение цепей иммуноглобулинов от однодоменной формы. Предковый ген однодоменного предшественника в результате тандемной дубликации образовал локус, кодирующий полноценную иммуноглобулиновую цепь. Подтверждением этой точки зрения явилось обнаружение гомологии между иммуноглобулинами и однодоменными белками — Thy-1-антигеном (маркером тимо- цитов и Т-клеток) и р3-микроглобулином (р3-м), присутствующим в моче пациентов с почечными заболеваниями. Первый из этих однодоменных белков оказался гомологичен V-доменам, второй — С-доменам иммуноглобулинов. Кроме того, среди белков миелина имеется однодоменный белок Р0, который также гомологичен V-доменам иммуноглобулинов.
Широкое изучение особенностей организации белков, принимающих участие в различных иммунологических процессах, позволило установить, что среди них имеется значительное количество таких, которые по основным структурным требованиям (гомологии иммуноглобулинам и доменной организации полипептида) могут быть объединены в единую молекулярную систему (табл.

1. и рис.5 Л). В систему и ммуногл обул инподобных гомологов включены молекулы Т-клеточного антигенраспознающего комплекса, молекулы I и II классов МНС, корецепторы Т-клеток CD4 и CD8, однодоменные белки — Thy-1, (32-м, Р0. Особое место занимают адгезины и рецепторные молекулы, способствующие контактному взаимодействию иммунокомпетентных клеток или адсорбирующие различные классы иммуноглобулинов на клеточной поверхности. Вся эта группа близкородственных белков составляет единое суперсемейство иммуноглобулинов.