Иммуноглобулин М (IgM)
Из всех иммуноглобулинов IgM организован наиболее сложно и имеет наибольшую мол. массу: 950 кД. Он состоит из пяти мономеров, каждый из которых включает две тяжелые цепи (ц- цепи) и две легкие цепи (%- или л-типов). Мономеры объединены в единую пентамерную молекулу дисульфидными связями (-S-S-) и J-цепыо. Пять мономерных субъединиц расположены радиально. При этом Fc-фрагменты направлены в центр круга, а Fab-фрагменты — кнаружи (рис. 2.14). В состав ц-цепи входит четыре Cl- домена (Ср1, Ср2, СрЗ и Ср4), но при этом в структуре тяжелой цепи отсутствует шарнирный участок. В какой-то степени его функцию выполняет С ц2-домен, имеющий остатки пролила. Предполагается, что именно этот домен явился эволюционным предшественником шарнирной области у- и a-цепей IgG и IgA соответственно.
Реконструкция IgM, по данным рентгеноструктурного анализа (рис. 2.14), демонстрирует гибкость Fab-фрагмента за счет остатков продина Сц2, что позволяет “находить” соответствующие антигенные детерминанты на поверхности антигенпредстав- ляющей клетки.
Предпоследний остаток цистеина в хвостовом С-концевом отрезке, содержащем 18 аминокислотных остатков, очевидно, необходим для полимеризации мономеров в пентамер с помощью J -цепи.
Каждая ц-цепъ имеет по пять олигосахаридов; один — в Сц1, три — в СцЗ и один — в хвостовой части.
Помимо пентамерной, свободной формы IgM имеется мономерная форма этого иммуноглобулина, которая представлена на поверхности В-клеток и выполняет функцию антигенраспоз- нающего рецептора. Отличие мономера, ассоциированного с мембраной, от пентамера состоит в количестве аминокислотных остатков в хвостовой части тяжелой цепи. В отличие от пентамерной формы тяжелая цепь мономера включает 41 аминокислотный остаток в хвостовой части. Из них 25 гидрофобных аминокислотных остатков принадлежат трансмембранному отрезку.
В процессе гуморального иммунного ответа наиболее ранние антитела относятся к IgM-классу. Они же первыми появляются в онто- и филогенезе. Наибольшую активность IgM проявляет в антибактериальном иммунитете и при некоторых аутоиммунных заболеваниях.
Реконструкция IgM, по данным рентгеноструктурного анализа (рис. 2.14), демонстрирует гибкость Fab-фрагмента за счет остатков продина Сц2, что позволяет “находить” соответствующие антигенные детерминанты на поверхности антигенпредстав- ляющей клетки.
Предпоследний остаток цистеина в хвостовом С-концевом отрезке, содержащем 18 аминокислотных остатков, очевидно, необходим для полимеризации мономеров в пентамер с помощью J -цепи.
Каждая ц-цепъ имеет по пять олигосахаридов; один — в Сц1, три — в СцЗ и один — в хвостовой части.
Помимо пентамерной, свободной формы IgM имеется мономерная форма этого иммуноглобулина, которая представлена на поверхности В-клеток и выполняет функцию антигенраспоз- нающего рецептора. Отличие мономера, ассоциированного с мембраной, от пентамера состоит в количестве аминокислотных остатков в хвостовой части тяжелой цепи. В отличие от пентамерной формы тяжелая цепь мономера включает 41 аминокислотный остаток в хвостовой части. Из них 25 гидрофобных аминокислотных остатков принадлежат трансмембранному отрезку.
В процессе гуморального иммунного ответа наиболее ранние антитела относятся к IgM-классу. Они же первыми появляются в онто- и филогенезе. Наибольшую активность IgM проявляет в антибактериальном иммунитете и при некоторых аутоиммунных заболеваниях.
Источник: В.Г. Галактионов., «Иммунология: Учебник» 1998