С помощью метода рентгеноструктурного анализа кристаллизованных белков выяснена “морфология” V-доменов. На рис. 2.11. показана пространственная организация V-домена тяжелой цепи IgG человека (миеломного белка New). Упаковка в глобулу полипептида, составляющего V-домен, происходит так, что гипервариабельные участки оказываются в непосредственной близости друг от друга со стороны “внешнего” NH2-KOHiia. Каркасные (инвариантные) участки содержат последовательности , вступающие в контактное взаимодействие с Уь-доменом при образовании анти- генсвязующей области иммуноглобулина. Взаимодействующие VH и VL формируют полость — месторасположение антигена (рис. 2.12). Способность миеломного белка New образовывать комплекс с витамином KjOH позволила рассчитать размеры антигенсвязыва- ющей полости для конкретного гаптенного антигена. Глубина такой полости — 0,5-0,6 нм, длина — 1,6 нм, ширина — 0,7 нм. В большинстве других случаев размеры полости составляют: длина

• 2,5-3,6 нм, ширина -1,0-1,7 нм, глубина — 0,6-0,7 нм.
  

Рис. 2.12. Пример взаимодействия антигея- связывающей области (активного центра) иммуноглобулина с антигеном — витамином KjOH.
Реконструкция на основании данных рентгеноструктурного анализа. V-домены легкой и тяжелой цепей (VL и VH) образуют полость глубиной 0,5-0,6 нм, длиной — 1,6 нм и шириной — 0,7 нм. С этой полостью специфически комп- лексируется витамин. Как правило, параметры полости других иммуноглобулинов больше отмеченных здесь величин